Meksykańscy naukowcy odkryli związek l-tyrozyny z procesem tworzenia włókien amyloidowych – struktur białkowych związanych z wieloma chorobami neurodegeneracyjnymi i systemowymi, w tym Alzheimerem, Parkinsonem, amyloidozą. Wyniki badań zostały opublikowane na łamach Amino Acids w artykule „L-tyrosine inhibits the formation of amyloid fibers of human lysozyme at physiological pH and temperature”.
Skąd się bierze l-tyrozyna?
L-tyrozyna to aminokwas endogenny – czyli naturalnie wytwarzany przez organizm – który możemy znaleźć także w produktach spożywczych, przede wszystkim w serze, jajkach, kurczaku, indyku, produktach mlecznych. Ze względu na istotną rolę w budowaniu białek oraz korzystny wpływ na funkcje poznawcze i koncentrację, l-tyrozyna jest także popularnym suplementem nootropowym i przedtreningowym.
Jak tyrozyna wpływa na włókna amyloidowe?
Naukowcy zbadali wpływ l-tyrozyny na proces tworzenia włókien amyloidowych z ludzkiego lizozymu w warunkach zbliżonych do fizjologicznych (obojętnym pH 7,4 i temperaturze 37°C), pozwalających lepiej odzwierciedlić procesy zachodzące w organizmie. Proces tworzenia agregatów amyloidów w obecności i przy braku l-tyrozyny obserwowano za pomocą kilku różnych metod:
- fluorescencji tioflawiny T (ThT)
- fluorescencji ANS
- spektropolarymetrii dichroizmu kołowego (CD)
- mikroskopii elektronowej (SEM)
Uzyskane wyniki potwierdziły istotną zmianę przebiegu agregacji lizozymu, prowadzącej do powstania włókien amyloidowych, w obecności l-tyrozyny. Zaobserwowano znaczące obniżenie sygnału fluorescencyjnego ThT, co wskazuje na ograniczenie powstawania uporządkowanych struktur β-kartki – głównego budulca włókien amyloidowych. Co istotne, do zahamowania dochodziło już przy zastosowaniu proporcji molarnej 1:1 lizozymu do tyrozyny.
Dalsze badania z wykorzystaniem fluorescencji ANS potwierdziły, że działanie tyrozyny ujawnia się już na wczesnym etapie procesu fibrylogenezy – aminokwas stabilizuje białka i ogranicza ekspozycję sprzyjających agregacji międzycząsteczkowej obszarów hydrofobowych. Zmiany strukturalne prowadzące do przemiany lizozymu w włókna amyloidowe zostają w obecności tyrozyny zatrzymane na etapie form pośrednich. Ponadto, badany aminokwas poprawia stabilność termiczną lizozymu poprzez zwiększenie energii potrzebnej do jego denaturacji i agregacji.
Dlaczego to ma znaczenie?
Włókna amyloidowe od lat są pod lupą naukowców. Te powstające w wyniku niekontrolowanego sklejania się w długie, nierozpuszczalne struktury agregaty białek stanowią jedną z przyczyn rozwoju amyloidozy i chorób neurodegeneracyjnych takich jak choroba Alzheimera czy choroba Parkinsona.
Badania in vitro w modelu o dzwierciedlającym warunki fizjologiczne stanowią pierwszy krok ujawniający potencjał l-tyrozyny i jej pochodnych jako środków stabilizujących białka już na wczesnym etapie formowania amyloidów, zanim dojdzie do ich agregacji na poziomie prowadzącym do rozwoju choroby. Naturalny charakter l-tyrozyny i jej dobra tolerancja ułatwia przyszłe badania nad możliwością wykorzystania jej w jako elementów terapii wspomagających lub środków profilaktycznych.
Źródło:
López, S., Rojo-Domínguez, A., López-Simeon, R. et al. L-tyrosine inhibits the formation of amyloid fibers of human lysozyme at physiological pH and temperature. Amino Acids 57, 15 (2025). https://doi.org/10.1007/s00726-025-03445-6