Enzym katalaza – funkcje i suplementacja

Katalaza to ważny enzym chroniący komórki przed uszkodzeniem oksydacyjnym. Dowiedz się więcej o jej korzystnym wpływie na zdrowie.

Enzym katalaza – funkcje i suplementacja

Katalaza jest wytwarzana w prawie każdym żywym organizmie oddychającym tlenowo. Uczestniczy w ochronie komórek, rozkładając reaktywne formy tlenu.  Dzięki temu katalaza może być pomocna w przewlekłych stanach zapalnych. Dlatego badany jest wpływ suplementacji tego enzymu na zdrowie człowieka. Przedstawiamy dowody naukowe na temat roli katalazy oraz czynników, które wpływają na jej aktywność.

Czym jest katalaza?

Katalaza (KAT) jest enzymem białkowym, rodzajem hemoproteiny. Pełni znaczącą funkcję w ochronie komórek oraz działa przeciwutleniająco.  Katalaza wytwarzana jest przez żywe organizmy w celu przeprowadzania reakcji chemicznej rozkładania nadtlenku wodoru.

Zlokalizowana jest w mitochondriach komórek, a także w peroksysomach (organelle komórkowe rozkładające kwasy tłuszczowe i nadtlenek wodoru). Jej kofaktorem jest hem.

Jak działa katalaza?

Głównym funkcją katalazy jest rozkładanie nadtlenku wodoru (H2O2) na wodę i tlen [1]. Przedstawia to reakcja:

2 H2O2 → 2 H2O + O2

Nadtlenek wodoru powstaje w procesie oddychania tlenowego, który służy komórkom do wytwarzania energii z glukozy i tlenu. Jednak nadmiar nadtlenku może mieć szkodliwy wpływ na prawie każdą część komórki [1].

Katalaza jest jednym z najefektywniejszych enzymów ochronnych. Jedna cząsteczka katalazy może co sekundę przekształcać miliony cząsteczek nadtlenku wodoru w wodę i tlen.

Funkcje katalazy w organizmie

Katalaza jest uważana za jeden z ważniejszych enzymów przeciwutleniających [2].

Nadtlenek wodoru był istotnym elementem w procesie ewolucji i adaptacji człowieka. Poza szkodliwym działaniem może także aktywować układ odpornościowy i zwalczać bakterie [1, 3, 4].

Katalaza pomaga regulować mechanizmy komórek odpornościowych, jak i usuwać toksyczne produkty uboczne reaktywnych form tlenu.

W zdrowym organizmie, czyli w stanie homeostazy, katalaza zapobiega uszkodzeniom komórek bez zakłócania sygnalizacji procesów odpornościowych [1].

Niektóre rodzaje katalazy, szczególnie te występujące u ssaków, mogą również pomóc w rozkładzie innych potencjalnie toksycznych związków, takich jak alkohol [1, 5].

Zalety katalazy:

  • Może zmniejszać stany zapalne i procesy starzenia organizmu,
  • Dzięki ochronie komórek może zapobiegać chorobom o podłożu zapalnym,  
  • Może chronić przed procesami nowotworzenia i rakiem.

Możliwe wady:

  • Badania nad działaniem katalazy na zdrowie u ludzi są głównie korelacyjne – wskazują na powiązania, a nie na przyczyny schorzenia,
  • Braku wystarczających dowodów na stosowanie suplementów katalazy.

Gdzie znajduje się katalaza?

Prawie każdy żywy organizm, który ma kontakt z tlenem, czyli także niektóre bakterie i zwierzęta wytwarzają pewną wersję katalazy [1]. U ludzi, katalaza jest wytwarzana przez komórki w prawie każdym organie [6].

Największą ilość enzymu wytwarzają wątroba i nerki, które pomagają w detoksykacji organizmu. Erytrocyty – czerwone krwinki, również wytwarzają duże ilości tego enzymu, ponieważ ich zadaniem jest transport tlenu, proces, który wytwarza dużo nadtlenku wodoru [6].

W komórkach katalaza może być obecna w mitochondriach i peroksysomach (organelle komórkowe rozkładające kwasy tłuszczowe i nadtlenek wodoru) [7, 8].

Rola katalazy w zdrowiu i chorobie

Należy zaznaczyć, że korzystne działanie katalazy (naturalnie występującej w organizmie) może różnić się od korzyści z jej suplementacji.

1. Siwienie włosów

Badania mieszków włosów wykazały, że siwe włosy miały niższy poziom katalazy i wyższy poziom utleniaczy, takich jak nadtlenek wodoru [2, 9, 10, 11].

Wyniki te potwierdzają pogląd, że niższy poziom katalazy w mieszkach włosowych wpływa na siwienie włosów. Jednak może to nie być jedyny czynnik.

Brakuje jednak dowodów na to, że suplementacja katalazy wpłynie znacząco na zawartość katalazy w mieszkach włosów i ich siwienie [12].

2. Choroba zapalna jelit

Przeprowadzono kilka badań (na ludziach i myszach), które sugerują związek między obniżonym poziomem katalaza a chorobami zapalnymi jelit (chorobą Crohna i wrzodziejącym zapaleniem jelita grubego) [13, 14, 15].

Analiza obejmująca ponad 1500 osób wykazała, że pewien wariant (C-262T) w pobliżu genu katalazy może być związany z nieswoistą chorobą zapalną jelit (IBD) [16, 17].

3. Akatalazja

Akatalazja inaczej choroba Takahary jest rzadką chorobą genetyczną, spowodowaną brakiem enzymu katalazy
w erytrocytach i fibrocytach [18, 19]. Jej przyczyną jest mutacja w genie kodującym katalazę.

Objawami choroby Takahary są zwłaszcza owrzodzenia błony śluzowej jamy ustnej, skłonność do wypadania zębów.  Występują one jednak coraz rzadziej prawdopodobnie z powodu lepszych praktyk higieny jamy ustnej [20].

Zazwyczaj akatalazja jest dość łagodną chorobą, która nie wymaga leczenia – może jednak uwidaczniać się szczególnie u osób dotkniętych poważniejszymi schorzeniami, takimi jak cukrzyca typu 2 i miażdżyca tętnic [21, 22, 23, 24, 25].

4. Cukrzyca

Związek między cukrzycą, a aktywnością enzymu katalazy nie jest prosty. W zależności od warunków w organizmie może mieć pozytywny jak i negatywny wpływ.

Jak wspomniano powyżej, nieprawidłowe funkcjonowanie enzymu katalazy może predysponować do cukrzycy. Ponadto niektóre różnice w genie katalazy są związane z wyższym ryzykiem zachorowania na cukrzycę [26].

Negatywny wpływ katalazy

W badaniach wśród ponad 100 osób z cukrzycą poziomy katalazy były wyższe u osób z cukrzycą. Ponadto wyższe poziomy katalazy były związane ze zwiększonym ryzykiem powikłań związanych z cukrzycą [27, 28].

W jednym badaniu na myszach wysoki poziom katalazy w trzustce przyspieszył postęp cukrzycy [29].

Pozytywny wpływ katalazy

W badaniu na myszach niski poziom katalazy we krwi był związany z rozwojem cukrzycy [30].

W badaniu na modelu zwierzęcym (u myszy z cukrzycą) zastrzyki z katalazą pomogły w zapobieganiu retinopatii cukrzycowej – powikłaniu cukrzycy wpływającemu na zdrowie oczu. Ponadto wyższe poziomy katalazy chroniły także komórki serca przed uszkodzeniem spowodowanym cukrzycą u myszy [31, 32].

Rola katalazy w cukrzycy nie jest do końca poznana, ale istnieją pewne dowody wskazujące na jej działanie ochronne. Wysoki poziom katalazy u pacjentów z cukrzycą może być mechanizmem obronnym.

5. Choroba Alzheimera

Za jedna z przyczyn rozwoju choroby Alzheimera uznaje się wpływ reaktywnych form tlenu w tym nadtlenku wodoru. Związek ten jest dalej badany, a udział katalazy pozostaje niejasny.

Mimo tego kilka badań wskazuje na występowanie obniżononej aktywności katalazy w komórkach mózgu u osób z chorobą Alzheimera. Jednak brakuje potwierdzenia tego wyniku w innych badaniach z większą liczbą uczestników [33, 34, 35, 36].

Wśród 25 badanych osób z chorobą Alzheimera (i 25 osób z grupy kontrolnej) aktywność katalazy we krwi była wyższa u osób z chorobą Alzheimera – choć nie jest całkowicie jasne, czy pomiar enzymu we krwi wskazuje na jego aktywność w mózgu [37].

Badanie wśród myszy wykazało, że zwiększone poziomy katalazy zmniejszały częstotliwość tworzenia blaszek amyloidowych w mózgu związanych z chorobą Alzheimera [38, 39].

Odwrotna sytuacja, czyli zmniejszone poziomy katalazy w mózgu sprawiło, że komórki te są bardziej podatne na uszkodzenia związane z chorobą Alzheimera [40].

6. Ochrona przed nadmiarem tłuszczu

W badaniu na myszach z modyfikacją polegającą na wytwarzaniu większej ilości katalazy zaobserwowano, że zwierzęta te miały uszkodzenia serca, mięśni i wątroby po karmieniu wysokotłuszczową dietą [41, 42, 43].

Myszy bez modyfikacji genu katalazy karmione dietą wysokotłuszczową mają tendencję do wytwarzania większej ilości katalazy, co sugeruje, że enzym ten może być częścią naturalnej odpowiedzi na nadmierną ilość tłuszczu w diecie [44].

6. Długość życia

W badaniu na modelu zwierzęcym, myszy z genetyczną modyfikacją podwyższającą aktywność katalazy, żyły o około 20% dłużej niż myszy bez tej modyfikacji. Zależność ta sprawdzała się także w odwrotnej sytuacji: myszy pozbawione katalazy żyły znacznie krócej niż normalnie [45, 46, 47, 48].

Dodatkowo efekt ten dotyczył tylko katalazy obecnej w mitochondriach komórki. Katalaza w peroksysomach nie wykazywała działania ochronnego [49, 50]. Jednak badania te nie są jednoznaczne i nie mają potwierdzenia.

W badaniu na muszkach owocowych katalaza nie zwiększyła ich żywotności, chociaż zwiększyła ich odporność na stres spowodowany wysoką temperaturą [51, 52].

U myszy katalaza może zapobiegać niektórym uszkodzeniom komórkowym, które powstają podczas procesu starzenia się. Oddziałuje m.in. na ochronę komórek serca, grasicy i narządów rozrodczych. Jednak zbyt aktywna katalaza może paradoksalnie przyspieszać starzenie się  młodych myszy, nawet jeśli ma działanie ochronne u starszych [53, 54, 55, 56, 57].

Badania na zwierzętach wskazują, że katalaza może zapobiegać niektórym niekorzystnym zmianom w wyniku starzenia się, co z kolei może przekładać się na długość ich życia. Jednak korzyść ta nie została potwierdzona w badaniach na ludziach.

7. Bielactwo

Bielactwo to schorzenie skóry polegające na depigmentacji skóry i pojawianiu się odbarwień (białych plam). W badaniu porównującym 10 osób chorujących na bielactwo i 7 osób zdrowych, osoby z bielactwem miały niższy poziom katalazy
w skórze [58].

Ponadto modyfikacja w genie katalazy (która prawdopodobnie zmniejsza funkcję enzymu) może być związana z rozwojem bielactwa nabytego [59, 60, 61].

8. Rak

Rola stosowania katalazy w terapii raka jest niejednoznaczna. Katalaza może zarówno chronić zdrowe komórki przed mutacjami jak i chronić komórki rakowe przed lekami stosowanymi w leczeniu [62, 63, 64, 65].

Badanie wśród 246 osób z rakiem prostaty, płuc i jelita grubego wykazało, że guzy i przerzuty we wczesnym stadium miały niski poziom katalazy. Jednak bardziej zaawansowane guzy miały wysoki poziom katalazy, co wykazuje jej sprzeczne działanie [66].

Niektóre badania sugerują, że genetyczne różnice katalazy takie jak C-262T, która jest związana ze zmniejszoną aktywnością katalazy – mogą korelować ze zwiększonym odsetkiem nowotworów [67, 68, 69].

Jednak wyniki nie były spójne między badaniami, a niektóre nie znalazły związku między tym genotypem a rakiem [70, 71, 72].

W badaniu na modelu zwierzęcym wyższy poziom katalazy mógł zapobiegać rozwojowi nowotworów. Z drugiej strony, wysoki poziom katalazy powoduje, że komórki nowotworowe w naczyniach i guzy u myszy są bardziej odporne na chemioterapię i inne leki przeciwnowotworowe [73, 74, 75, 76, 77, 78, 79].

Zaproponowano oparte na tym strategie leczenia, takie jak terapie zmniejszające poziomy katalazy w guzach, co czyni je bardziej podatnymi na tradycyjne leczenie. Te działania wydają się być obiecujące u myszy; jednak nie przeprowadzono jeszcze badań na ludziach [80, 81].

Katalaza może chronić zdrowe komórki przed mutacjami powodującymi raka, ale może także chronić komórki rakowe przed lekami przeciwnowotworowymi. Niezbędne są dalsze badania, które pozwolą wyjaśnić mechanizm działanie katalazy w procesach nowotworowych.  

Zastrzeżenia i ostrożność

Większość przeprowadzonych do tej pory badań dotyczyła katalazy wytwarzanej przez organizm w naturalny sposób, a nie suplementów. Brakuje dowodów naukowych na wpływ suplementacji katalazą na jej poziom w organizmie. Ponadto większość badań przeprowadzono na zwierzętach.

Jak zwiększyć poziom katalazy?

Poziomy katalazy są biomarkerami – wskaźnikami ochrony antyoksydacyjnej w organizmie.  Poprawa poziomów przeciwutleniaczy może także wpłynąć na poziom katalazy.

Wśród czynników wpływających na poziom katalazy, badania najczęściej podają dietę i styl życia. Potrzebne są jednak dodatkowe badania na dużą skalę.

Poziomy katalazy naturalnie różnią się u poszczególnych osób. Wpływa na to wiele czynników m.in. różnice genetyczne, wiek i dieta [82, 83].

Ponadto naturalna produkcja katalazy w organizmie maleje wraz z wiekiem, również różne tkanki w organizmie naturalnie wytwarzają różne ilości katalazy [84].

Chociaż dieta może bez wątpienia wpływać na poziom katalazy, badania jej wpływu na wytwarzanie katalazy u ludzi są ograniczone.

W badaniu u szczurów ekstrakty z warzyw krzyżowych – takich jak brokuły i kapusta – zwiększały aktywność katalazy w wątrobie. Ponadto także witamina C i kwas alfa-liponowy zwiększały aktywność katalazy w wątrobie szczurów z cukrzycą [85, 86, 87].

Katechiny – cząsteczki występujące w zielonej herbacie – również zwiększały poziom katalazy wątrobowej u szczurów [88]. Z drugiej strony dieta bogata w cukier obniżyła poziom katalazy u szczurów [89].

Inhibitory katalazy

Badania na komórkach wykazały, że flawonoidy, witamina C i niektóre katechiny faktycznie hamują aktywność katalazy, mimo że związki te mogą zwiększać poziom katalazy u zwierząt [90, 91, 92].

Należy wziąć również pod uwagę, że istnieją różne formy katalazy i że niektóre bakterie również wytwarzają ten enzym. Możliwe więc, że te przeciwutleniacze pochodzenia roślinnego mogą zabijać niektóre bakterie w jelitach poprzez hamowanie katalazy [93].

Również fluor (dodawany do pasty do zębów lub wody) może zabijać bakterie poprzez hamowanie katalazy [94].

Skutki uboczne i bezpieczeństwo

Z powodu braku badań trudno powiedzieć, jakie mogą być skutki uboczne lub obawy suplementacji katalazy.

Ponieważ katalaza jest obecna także w spożywanych przez nas pokarmach (np. w kiełkach roślinnych), uzasadnione jest przypuszczenie, że spożywanie dodatkowych ilości enzymu prawdopodobnie nie wyrządzi wiele szkody – ale jak zawsze najlepiej skonsultować się z lekarzem w sprawie konkretnej sytuacji przed suplementacją.

Suplementacja katalazy

Suplementy katalazy nie zostały zatwierdzone przez FDA do użytku medycznego jednak są dostępne.

Mimo braku solidnych dowodów naukowych o skuteczności ich stosowania wiele osób odnosi z nich korzyści.

Bardzo często katalaza jest łączona z innymi enzymami (SOD i GPx), składnikami odżywczymi lub ziołami – w zależności od zamierzonych korzyści zdrowotnych.

Dawkowanie

Ponieważ katalaza nie jest zatwierdzona przez FDA, nie ma oficjalnej dawki. Użytkownicy i producenci suplementów ustalili nieoficjalne dawki na podstawie stosowania. Warto skonsultować dawkę z lekarzem.  

Dawki suplementów katalazy są różne, ale zazwyczaj zawierają 250-500 mg enzymu w dzienne dawce.

Podsumowanie

Katalaza jest silnym enzymem przeciwutleniającym odpowiedzialnym za usuwanie nadtlenku wodoru, dzięki czemu może chronić komórki przed uszkodzeniami oksydacyjnymi.

Pomimo wielu korzystnych ról katalazy w organizmie, brakuje solidnych dowodów na to, że przyjmowanie suplementów z tym enzymem będzie miało takie same efekty.

  1. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2959186/
  2. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6290285/
  3. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3109634/
  4. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S187711731630120X
  5. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16079130/
  6. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28384098/
  7. https://www.degruyter.com/document/doi/10.1515/hsz-2017-0131/html
  8. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9930/
  9. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19237503/
  10. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3973559/
  11. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16723385/
  12. https://www.ftc.gov/news-events/press-releases/2015/05/ftc-challenges-marketers-baseless-claims-their-supplements
  13. https://link.springer.com/article/10.1007/s10620-006-9622-2
  14. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12950013/
  15. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/089158499090092W
  16. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2452014418301572
  17. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27225276/
  18. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15771551/
  19. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24025477/
  20. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15771551/
  21. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15771551/
  22. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11500062/
  23. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22365890/
  24. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24025477/
  25. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0140673600032384
  26. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15771551/
  27. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0188440901002855
  28. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S000991209900034X
  29. https://diabetes.diabetesjournals.org/content/55/6/1592.short
  30. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0009898109003398
  31. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4439131/
  32. https://diabetes.diabetesjournals.org/content/53/5/1336.short
  33. https://content.iospress.com/articles/journal-of-alzheimers-disease/jad00012
  34. https://www.tandfonline.com/doi/abs/10.3109/00207459408986291
  35. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0014488697967509
  36. https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1046/j.1471-4159.1995.64031216.x
  37. https://www.karger.com/Article/Abstract/213215
  38. https://academic.oup.com/hmg/article/21/13/2973/2900740
  39. https://content.iospress.com/articles/journal-of-alzheimers-disease/jad111298
  40. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0161813X0100064X
  41. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24993069/
  42. https://diabetes.diabetesjournals.org/content/65/9/2553.abstract
  43. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5409117/
  44. https://www.jbc.org/article/S0021-9258(20)46609-8/fulltext
  45. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15879174/
  46. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S089158491832255X
  47. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16144468/
  48. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S187711731630120X
  49. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15879174/
  50. http://perspectivesinmedicine.cshlp.org/content/5/9/a025148.short
  51. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0891584902011905
  52. https://www.jbc.org/article/S0021-9258(20)84590-6/fulltext
  53. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2211124715007342
  54. https://academic.oup.com/biolreprod/article/95/3/60,%201-13/2883522
  55. https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1111/acel.12472
  56. http://perspectivesinmedicine.cshlp.org/content/5/9/a025148.short
  57. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0531556516302868
  58. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1748819/
  59. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15771551/
  60. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11837458/
  61. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4014254/
  62. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0891584915002853
  63. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0891584915001616
  64. https://www.tandfonline.com/doi/full/10.3402/pba.v5.28776
  65. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0891584915000179
  66. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0891584915001616
  67. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4554031/
  68. https://www.nature.com/articles/srep26973
  69. https://link.springer.com/article/10.1007/s13277-014-2714-2
  70. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4554031/
  71. https://link.springer.com/article/10.1007/s12253-014-9840-4
  72. https://www.nature.com/articles/srep26973
  73. https://www.tandfonline.com/doi/full/10.3402/pba.v5.28776
  74. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0891584915002853
  75. https://cancerci.biomedcentral.com/articles/10.1186/s12935-018-0524-0
  76. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0891584915000179
  77. https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/acsami.6b13529
  78. https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2015/ra/c5ra16023e/unauth#!divAbstract
  79. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2213231717306444
  80. https://www.degruyter.com/document/doi/10.1515/hsz-2017-0131/html
  81. https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/jso.24624
  82. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2835408/
  83. https://cebp.aacrjournals.org/content/15/6/1217.short
  84. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28384098/
  85. https://www.scirp.org/journal/PaperInformation.aspx?paperID=70804
  86. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3264924/
  87. https://link.springer.com/article/10.1007/s11010-007-9648-6
  88. https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/jf970963q
  89. https://link.springer.com/article/10.1007/BF03343940
  90. https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0102460
  91. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/3003060/
  92. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28663152/
  93. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11169136/
  94. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11169136/